蛋白質代謝学教室

東京大学大学院薬学系研究科

Publications  業績

 
 

 

英語 2017 - 2019

 
 
 
2018年

  1. Specific modification of aged proteasomes revealed by tag-exchangeable knock-in mice. Tomita T, Hirayama S, Sakurai Y, Ohte Y, Yoshihara H, Saeki Y, Hamazaki J, Murata S. Mol Cell Biol. 2018 Oct 22. pil: MCB.00426-18. doi: 10.1128/MCB.00426-18.
  2. Thymoproteasome and peptidic self. Takahata Y, Ohigashi I, Murata S, Tanaka K. Immunogenetics. 2018 Oct 15/ doi:10.1007/s00251-018-1081-3.
  3. Transcriptional regulation of the 26S proteasome by NRf1. Koizumi S, Hamazaki J, Murata S. Proc Jpn Acad Ser B Phys Biol Sci. 2018:94(8):325-336. doi:10.2183/pjab.94.021. Review.
  4. PAC1-PAC2 proteasome assembly chaperone retains the core α4-α7 assembly intermediates in the cytoplasm. Wu W, Sahara K, Hirayama S, Zhao X, Watanabe A, Hamazaki J, Yashiroda H, Murata S. Genes Cells. 2018 Oct:23(10):839-848. doi: 10.1111/gtc.12631. Epub 2018 Aug 22.
  5. The immunoproteasome and thymoproteasome: functions, evolution and human disease. Murata S, Takahama Y, Kasahara M, Tanaka K. Nat Immunol. 2018 Sep;19(9):923-931. doi: 10.1038/s41590-018-0186-z.
  6. PAC1-PAC2 proteasome assembly chaperone retains the core α4-α7 assembly intermediates in the cytoplasm. Wu W, Sahara K, Hirayama S, Zhao X, Watanabe A, Hamazaki J, Yashiroda H, Murata S. Genes Cells. 2018 Aug 22. doi: 10.1111/gtc.12631.
  7. Nuclear export of ubiquitinated proteins via the UBIN-POST system. Hirayama S, Sugihara M, Morito D, Iemura SI, Natsume T, Murata S, Nagata K. Proc Natl Acad Sci U S A. 2018 May 1;115(18):E4199-E4208. doi: 10.1073/pnas.1711017115.
  8. Ubiquitin-Binding Protein CG5445 Suppresses Aggregation and Cytotoxicity of Amyotrophic Lateral Sclerosis-Linked TDP-43 in Drosophila. Uechi H, Kuranaga E, Iriki T, Takano K, Hirayama S, Miura M, Hamazaki J, Murata S. Mol Cell Biol. 2018 Jan 16;38(3). pii: e00195-17. doi: 10.1128/MCB.00195-17.

 
2017年

  1. Matsudaira T, Mukai K, Noguchi T, Hasegawa J, Hatta T, Iemura SI, Natsume T, Miyamura N, Nishina H, Nakayama J, Semba K, Tomita T, Murata S, Arai H, Taguchi T. Endosomal phosphatidylserine is critical for the YAP signalling pathway in proliferating cells. Nat Commun. 2017 Nov 1;8(1):1246. doi: 10.1038/s41467-017-01255-3.
  2. Jiang RT, Yemelyanova A, Xing D, Anchoori RK, Hamazaki J, Murata S, Seidman JD, Wang TL, Roden RBS. Early and consistent overexpression of ADRM1 in ovarian high-grade serous carcinoma. J Ovarian Res. 2017 Aug 7;10(1):53. doi: 10.1186/s13048-017-0347-y.
  3. Lu X, Nowicka U, Sridharan V, Liu F, Randles L, Hymel D, Dyba M, Tarasov SG, Tarasova NI, Zhao XZ, Hamazaki J, Murata S, Burke TR Jr, Walters KJ. Structure of the Rpn13-Rpn2 complex provides insights for Rpn13 and Uch37 as anticancer targets. Nat Commun. 2017 Jun 9;8:15540. doi: 10.1038/ncomms15540.
  4. Nitta T, Kochi Y, Muro R, Tomofuji Y, Okamura T, Murata S, Suzuki H, Sumida T, Yamamoto K, Takayanagi H. Human thymoproteasome variations influence CD8 T cell selection. Sci Immunol. 2017 Jun 2;2(12). pii: eaan5165. doi: 10.1126/sciimmunol.aan5165. Epub 2017 Jun 2.
  5. Ohigashi I, Ohte Y, Setoh K, Nakase H, Maekawa A, Kiyonari H, Hamazaki Y, Sekai M, Sudo T, Tabara Y, Sawai H, Omae Y, Yuliwulandari R, Tanaka Y, Mizokami M, Inoue H, Kasahara M, Minato N, Tokunaga K, Tanaka K, Matsuda F, Murata S, Takahama Y. A human PSMB11 variant affects thymoproteasome processing and CD8+ T cell production. JCI Insight. 2017 May 18;2(10). pii: 93664. doi: 10.1172/jci.insight.93664.
  6. Uddin MM, Ohigashi I, Motosugi R, Nakayama T, Sakata M, Hamazaki J, Nishito Y, Rode I, Tanaka K, Takemoto T, Murata S, Takahama Y. Foxn1-β5t transcriptional axis controls CD8+ T-cell production in the thymus. Nat Commun. 2017 Feb 8;8:14419. doi: 10.1038/ncomms14419.

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2016年

  1. Kincaid EZ, Murata S, Tanaka K, Rock KL. Specialized proteasome subunits have an essential role in the thymic selection of CD8(+) T cells. Nat Immunol. 2016 Aug;17(8):938-45. doi: 10.1038/ni.3480. Epub 2016 Jun 13. [abstract]
  2. Koizumi S, Irie T, Hirayama S, Sakurai Y, Yashiroda H, Naguro I, Ichijo H, Hamazaki J, Murata S. The aspartyl protease DDI2 activates Nrf1 to compensate for proteasome dysfunction. Elife. 2016 Aug 16;5. pii: e18357. doi: 10.7554/eLife.18357.[abstract] 

2015年
  1. eeyeon Cha, Kristin E Burnum-Johnson, Amanda Bartos, Yingju Li, Erin S Baker, Susan C Tilton, Bobbie-Jo M Webb-Robertson, Paul D Piehowski, Matthew E Monroe, Anil G Jegga, Shigeo Murata, Yasushi Hirota, Sudhansu K Dey. Muscle Segment Homeobox Genes Direct Embryonic Diapause by Limiting Inflammation in the Uterus. Journal of Biological Chemistry 04/2015; 290(24). DOI:10.1074/jbc.M115.655001. [abstract]
  2. Jun Hamazaki, Shoshiro Hirayama, Shigeo Murata. Redundant Roles of Rpn10 and Rpn13 in Recognition of Ubiquitinated Proteins and Cellular Homeostasis. PLoS Genetics 07/2015; 11(7):e1005401. DOI:10.1371/journal.pgen.1005401, 8.17. [abstract]
  3. Katsuhiro Sasaki, Kensuke Takada, Yuki Ohte, Hiroyuki Kondo, Hiroyuki Sorimachi, Keiji Tanaka, Yousuke Takahama, Shigeo Murata. Thymoproteasomes produce unique peptide motifs for positive selection of CD8+ T cells. Nature Communications 06/2015; 6:7484. DOI:10.1038/ncomms8484, 10.74. [abstract]
  4. Kensuke Takada, Francois Van Laethem, Yan Xing, Kazuyuki Akane, Haruhiko Suzuki, Shigeo Murata, Keiji Tanaka, Stephen C Jameson, Alfred Singer, Yousuke Takahama. Impact Factor. TCR affinity for thymoproteasome-dependent positively selecting peptides conditions antigen responsiveness in CD8(+) T cells. Nature Immunology 08/2015; DOI:10.1038/ni.3237, 24.97. [abstract]
  5. K Morita, Y Masamoto, K Kataoka, J Koya, Y Kagoya, H Yashiroda, T Sato, S Murata, M Kurokawa. BAALC potentiates oncogenic ERK pathway through interactions with MEKK1 and KLF4. Leukemia: official journal of the Leukemia Society of America, Leukemia Research Fund, U.K 06/2015; DOI:10.1038/leu.2015.137, 9.38. [abstract]
  6. Ryohei Shirozu, Hideki Yashiroda, Shigeo Murata. Identification of minimum Rpn4-responsive elements in genes related to proteasome functions. FEBS Letters 03/2015; 67(8). DOI:10.1016/j.febslet.2015.02.025, 3.34. [abstract]
  7. Shirozu R, Yashiroda H, Murata S. Proteasome Impairment Induces Recovery of Mitochondrial Membrane Potential and an Alternative Pathway of Mitochondrial Fusion. Mol Cell Biol. 2015 Nov 9;36(2):347-62. doi: 10.1128/MCB.00920-15. [abstract]
  8. Takeshi Nitta, Ryunosuke Muro, Yukiko Shimizu, Sachiko Nitta, Hiroyo Oda, Yuki Ohte, Motohito Goto, Rieko Yanobu‐Takanashi, Tomoya Narita, Hiroshi Takayanagi, Hisataka Yasuda, Tadashi Okamura, Shigeo Murata, Harumi Suzuki. The thymic cortical epithelium determines the TCR repertoire of IL-17-producing T cells., EMBO Reports 03/2015; 16(5). DOI:10.15252/embr.201540096, 7.86. [abstract]
  9. Takuya Tomita, Jun Hamazaki, Shoshiro Hirayama, Michael W McBurney, Hideki Yashiroda, Shigeo Murata. Sirt1-deficiency causes defective protein quality control. Scientific Reports 07/2015; 5:12613. DOI:10.1038/srep12613, 5.58. [abstract]

2014年
  1. Hideki Yashiroda, Yousuke Toda, Saori Otsu, Kenji Takagi, Tsunehiro Mizushima, Shigeo Murata. N-Terminal α7 Deletion of the Proteasome 20S Core Particle Substitutes for Yeast PI31 Function. Molecular and Cellular Biology 10/2014; 35(1). DOI:10.1128/MCB.00582- 14 · 5.04. [abstract]
  2. Kenji Takagi, Yasushi Saeki, Hideki Yashiroda, Hirokazu Yagi, Ai Kaiho, Shigeo Murata, Takashi Yamane, Keiji Tanaka, Tsunehiro Mizushima, Koichi Kato. Pba3–Pba4 heterodimer acts as a molecular matchmaker in proteasome α-ring formation. Biochemical and Biophysical Research Communications 07/2014; 450(2). DOI:10.1016/j.bbrc.2014.06.119 · 2.28. [abstract]
  3. Minghui Bai, Xian Zhao, Kazutaka Sahara, Yuki Ohte, Yuko Hirano, Takeumi Kaneko, Hideki Yashiroda, Shigeo Murata. Assembly Mechanisms of Specialized Core Particles of the Proteasome. 09/2014; 4(3):662-677. DOI:10.3390/biom4030662. [abstract]
  4. Pack CG, Yukii H, Toh-e A, Kudo T, Tsuchiya H, Kaiho A, Sakata E, Murata S, Yokosawa H, Sako Y, Baumeister W, Tanaka K, Saeki Y. Quantitative live-cell imaging reveals spatio-temporal dynamics and cytoplasmic assembly of the 26S proteasome. Nat Commun. 2014 Mar 6;5:3396. [abstract]
  5. Sahara K, Kogleck L, Yashiroda H, Murata S. The mechanism for molecular assembly of the proteasome. Adv Biol Regul. 2014 Jan;54:51-8.[abstract]
  6. Uechi H, Hamazaki J, Murata S. Characterization of the testis-specific proteasome subunit α4s in mammals. J Biol Chem. 2014 May 2;289(18):12365-74.[abstract]

日本語

 
 

  1. 三田直侑、村田茂穂 プロテアソーム依存的タンパク質代謝制御に基づくがんの理解と新薬開発 日本臨床 70 (1018 増刊2) 96-102 (2012)
  2. 八代田英樹,村田茂穂 酵母からヒトまでのプロテアソームの構造と機能 生化学84, 6 (2012)
  3. 金子岳海,村田茂穂 シャペロン群を介したプロテアソーム19S調節因子の形成機構の解明.実験医学27,18,2985-2988羊土社(2009)
  4. 村田茂穂 進展するプロテアソーム研究.実験医学(増刊)26,2,214-221,羊土社(2008)
  5. 平野祐子,八代田英樹,佐伯泰 プロテアソームの集合機構.実験医学(増刊)26,2,222-229羊土社(2008)
  6. 村田茂穂 胸腺プロテアソームの発見とそのインパクト.実験医学(増刊)26,2,230-235,羊土社(2008)
  7. 村田茂穂 CHIP.蛋白質核酸酵素53,8,1033,共立出版(2008)
  8. 村田茂穂 キラーT細胞の教育に必要な酵素,胸腺プロテアソームの発見.生体の科学59,4,253-259,医学書院(2008)
  9. 八代田英樹、水島恒裕:出芽酵母20Sプロテアソーム形成に関わるシャペロン複合体Dmp1/Dmp2の立体構造解析;細胞工学 27, 474-475 (2008)
  10. 村田茂穂 哺乳類におけるプロテアソームの多様性と意義.生化学(2008),80,8,719-732
  11. 村田茂穂 T細胞の正の選択の新しいメカニズム. Medical Bio 4, 7, 78-83 (2007)
  12. 村田茂穂 胸腺の正の選択を制御する新しいプロテアソーム. 実験医学 25, 16, 2523-2526 (2007)
  13. 濱崎純、村田茂穂 脱ユビキチン化酵素UCH37をリクルートする新しいプロテアソーム結合蛋白質の発見 細胞工学 25, 12, 1440-1441 (2006)
  14. 村田茂穂、田中啓二 抗原のプロセシングと提示.「実験免疫学入門」77-78、名古屋大学出版(2006)
  15. 濱崎純、村田茂穂 プロテアソームの蛋白質分解作用「ユビキチン−プロテアソーム系とオートファジー」蛋白質核酸酵素(増刊)51, 10, 1213-1218 (2006)
  16. 平野祐子、村田茂穂 哺乳動物の20Sプロテアソームの分子集合「ユビキチン−プロテアソーム系とオートファジー」蛋白質核酸酵素(増刊)51, 10, 1230-1235 (2006)
  17. 村田茂穂 CHIP: シャペロン依存的E3「ユビキチン−プロテアソーム系とオートファジー」蛋白質核酸酵素(増刊)51, 10, 1359 (2006)
  18. 村田茂穂 プロテアソームの形成を支援する新しいシャペロン複合体 医学のあゆみ 218, 2, 173-174、医歯薬出版(2006)
  19. 村田茂穂、平野祐子 20Sプロテアソームの分子集合を支援する新しいシャペロン複合体 実験医学 24, 4, 506-509、羊土社(2006)
  20. 八代田英樹、小松雅明.神秘のベールを脱ぎ始めた脱ユビキチン化酵素 蛋白質核酸酵素 Vol.51, No. 10 共立出版 1173-1182, 2006
  21. 八代田英樹. N末端側経路の生理的機能 蛋白質核酸酵素 Vol.51, No. 10 共立出版 1189, 2006
  22. 佐伯泰、八代田英樹. プロテアソーム活性化因子の多様性 蛋白質核酸酵素 Vol.51, No. 10 共立出版 1236-1240, 2006
  23. 八代田英樹. 核内で蛋白質の品質管理を行うユビキチンリガーゼSan1 蛋白質核酸酵素 Vol.51, No. 10 共立出版 1360, 2006
  24. 村田茂穂、平野祐子 プロテアソーム分子集合を促進する新しいシャペロン複合体の発見 細胞工学 24, 12, 1314-1315、秀潤社(2005)
  25. 村田茂穂 ユビキチン・プロテアソームシステムによる選択的タンパク質分解「タンパク質社会学」実験医学(増刊)23, 15, 2363-2370, 羊土社(2005)
  26. 村田茂穂 細胞質蛋白質の品質管理 炎症と免疫 13, 3, 239-245, 先端医学社 (2005)
  27. 村田茂穂 ユビキチン Clinical Engineering 16, 5, 438, 秀潤社 (2005)
  28. 村田茂穂  抗原プロセッシングの機構「臨床免疫学」日本臨床63, S4, 287-292, 日本臨床社(2005)
  29. 村田茂穂 プロテアソームと疾患 分子呼吸器病学 9, 1, 63-65, 先端医学社(2005)
  30. 村田茂穂、田中啓二 ユビキチンシグナリングとその生物学的意義「老年医学update 2005-2006」172-181 (2005) メジカルビュー社
  31. 八代田英樹、小松雅明.タンパク質分解.タンパク質科学イラストレイテッド 羊土社 67-79, 2005
  32. 村田茂穂、平野祐子 プロテアソーム「ユビキチンがわかる」34-42 (2004) 羊土社
  33. 村田茂穂、田中啓二 ユビキチンシグナリングとその生物学的意義 日本老年医学界雑誌 41, 3, 254-26,日本老年医学会 (2004)
  34. 村田茂穂、田中啓二. ユビキチン・プロテアソーム系による蛋白質の品質管理. 「蛋白質の品質管理と神経疾患」神経研究の進歩. 48, 17-25, 医学書院(2004)
  35. 村田茂穂. 分子シャペロンとタンパク質分解. 「タンパク質修飾・分解の新機能に迫る」実験医学(増刊号)22, 2, 43-48, 羊土社(2004)
  36. 小松雅明、八代田英樹. 脱ユビキチン化酵素. わかる実験医学シリーズ ユビキチンがわかる 65-72, 2004
  37. 八代田英樹、松田憲之、田中啓二. ユビキチンとユビキチン様タンパク質. Molecular Medicine Vol. 41, 86-90, 2004
  38. 八代田英樹、刀根佳子. プロテアソームの分子集合と分子多様性. 実験医学 Vol. 22, No. 2 163-168, 2004
  39. 田中啓二、村田茂穂. タンパク質の品質管理と神経変性疾患. 日薬理誌. 122. 30-36, 日本薬理学会(2003)
  40. 田中啓二、村田茂穂.:(分担執筆)プロテアソームほか4項目.分子生物学・免疫学キーワード辞典(第2版)、医学書院 (2003)
  41. 田中啓二、村田茂穂:抗原の処理と細胞内輸送. 標準免疫学第2版 121-132 , 医学書院(2002).
  42. 村田茂穂、田中啓二:免疫システムとユビキチンスーパーシステム「免疫研究の最前線」蛋白質核酸酵素(増刊) 47, 2152-2158, 共立出版 (2002).
  43. 村田茂穂、千葉智樹、田中啓二:CHIPはシャペロン依存性ユビキチンリガーゼ(品質管理リガーゼ)である 細胞工学 21,78-79, 秀潤社 (2002)
  44. 村田茂穂,千葉智樹: 免疫プロテアソームとハイブリッドプロテアソーム「ユビキチン代謝系の破綻と疾病ー癌・免疫病から神経病へ」医薬ジャーナル 38, S-2, 60-66, 医薬ジャーナル社(2002)
  45. 村田茂穂、田中啓二: プロテアソームによる内在性抗原プロセシング機構研究の新しい展開 「Annual Review 免疫2001」128-136, 中外医学社(2001)
  46. 村田茂穂: 免疫プロテアソームとハイブリッドプロテアソーム 「タンパク質分解の最前線2001」実験医学(臨時増刊号)19, 2 147-153, 羊土社(2001)
  47. 千葉智樹、村田茂穂: 免疫プロテアソームの遺伝学的機能解析「免疫総集編2001」実験医学(臨時増刊号)19, 5 54-60, 羊土社(2001)
  48. 村田茂穂: 外来性抗原のMHC class I分子への提示とCTL応答:cross-primingの謎を解く 臨床免疫, 34, 116-119, 科学評論社(2000)
  49. 村田茂穂、千葉智樹: 進展するプロテアソーム活性化因子PA28研究. 蛋白質・核酸・酵素 45, 1832-1840, 共立出版 (2000)
  50. 田中啓二、村田茂穂、笠原正典: 抗原プロセシングと遺伝子. 遺伝子医学 3, 136-143, メディカルドゥ(1999)
  51. 田中啓二、棚橋伸行、村田茂穂: プロテアソームによる抗原プロセシング機構. 実験医学, 17, 1523-1528, 羊土社 (1999).